活化能

活化能萌芽

活化能是一个化学名词，又被称为阈能。这一名词是由阿伦尼乌斯（Arrhenius）在1889年引入，用来定义一个化学反应的发生所需要克服的能量障碍。活化能可以用于表示一个化学反应发生所需要的最小能量。反应的活化能通常表示为E_a，单位是千焦耳每摩尔（kJ/mol）。

活化能表示势垒（有时称为能垒）的高度。活化能的大小可以反映化学反应发生的难易程度。

活化能提出

在Arrhenius提出活化能概念之前，人们对溶液反应曾总结出这样一个规则：溶液温度每升高10℃，反应速率将成倍增加。并且，在1878年，由英国科学家Hood最早通过实验归纳出一经验关系式：

式中B、C是经验常数。

随后，范特霍夫于1884年在讨论温度对化学反应平衡常数影响的基础上，首先对上式作出了初步的理论说明。他从热力学严格地导出了描述温度与化学平衡常数K之间关系的方程式，对于溶液反应K_c可写成：

并导出了温度与反应速率常数之间的关系式：

不过他没有给出A的物理意义以及确定的I方法，因此当时没能引起人们的重视

1889年，Arrhenius 通过大量实验与理论的论证，揭示了反应速率与温度的关系Arrhenius经验公式，其形式如下 ：

指数式

对数式

微分式

活化能完善

阿伦尼乌斯提出了活化能的概念，但对活化能的解释不够明确，特别是把活化能看作是与温度无关的常数，这与许多实验事实不符。 20世纪20年代，科学家托尔曼（Tolman）运用统计热力学来讨论化学反应速率与温度的关系，并于1925年推导出下面的反应式：

很多反应若按阿仑尼乌斯的经验公式，以lnk对1/T作图，常得到的图形是一根曲线，而不是直线，这表明活化能并不是一个常数。事实上， 和 都与温度有关， 因此E _a也应是温度的函数，但在有些情况下二者的温度效应可能彼此抵消，此时活化能则与温度无关。 托尔曼所推导出的公式较好地弥补了阿伦尼乌斯理论的一些不足与缺陷，不再将活化能与温度相互隔离开来，而是提出了一个更为普遍与更具说服力的一种解释。

活化能基本定义

活化能是指化学反应中，由反应物分子到达活化分子所需的最小能量。以酶和底物为例，二者自由状态下的势能与二者相结合形成的活化分子的势能之差就是反应所需的活化能，因此不是说活化能存在于细胞中，而是细胞中的某些能量为反应提供了所需的活化能。

事实上，对基元反应，E _a可以赋予较明确的物理意义。分子相互作用的首要条件是它们必须“接触”，虽然分子彼此碰撞的频率很高，但并不是所有的碰撞都是有效的，只有少数能量较高的分子碰撞后才能起作用，E _a表征了反应分子能发生有效碰撞的能量要求。而对非基元反应，E _a就没有明确的物理定义了，它实际上是组成该总包反应的各种基元反应活化能的特定组合。在复杂反应中，E _a称为该总包反应的表观活化能（apparent activition energy），A称为表观指数前因子（apparent pre-exponetial factor） 。

化学反应速率与其活化能的大小密切相关，活化能越低，反应速率越快，因此降低活化能会有效地促进反应的进行。酶通过降低活化能（实际上是通过改变反应途径的方式降低活化能）来促进一些原本很慢的生化反应得以快速进行（或使一些原本很快的生化反应较慢进行）。影响反应速率的因素分外因与内因：内因主要是参加反应物质的性质；在同一反应中，影响因素是外因，即外界条件，主要有浓度、压强、温度、催化剂等。

活化能化学反应的活化能

实验证明，只有发生碰撞的分子的能量等于或超过某一定的能量E _c(可称为临界能)时，才可能发生有效碰撞。具有能量大于或等于E _c的分子称为活化分子。

不同的反应具有不同的活化能。反应的活化能越低，则在指定温度下活化分子数越多，反应就越快。

不同温度下分子能量分布是不同的。图2中是不同温度下分子的能量分布示意图 。当温度升高时，气体分子的运动速率增大，不仅使气体分子在单位时间内碰撞的次数增加，更重要的是由于气体分子能量增加，使活化分子百分数增大。图中曲线t1表示在t1温度下的分子能量分布，曲线t2表示在t2温度下的分子能量分布(t2>t1)。温度为t1时活化分子的多少可由面积A1反映出来；温度为t2时，活化分子的多少可由面积A1 A2反映出来。从图中可以看到，升高温度，可以使活化分子百分数增大，从而使反应速率增大。

活化能定律公式

活化能阿伦尼乌斯公式

非活化分子转变为活化分子所需吸收的能量为活化能的计算可用阿伦尼乌斯方程求解。阿伦尼乌斯方程反应了化学反应速率常数K随温度变化的关系。在多数情况下，其定量规律可由阿伦尼乌斯公式来描述：

式中：κ为反应的速率系（常）数；E _a和A分别称为活化能和指前因子，是化学动力学中极重要的两个参数；R为摩尔气体常数；T为热力学温度。

（1）式还可以写成：

lnk=与-1/T为直线关系，直线斜率为-E _a/R，截距为 lnA，由实验测出不同温度下的κ值，并将lnκ对1/T作图，即可求出E值。

例：由E _a计算反应速率系数k

当已知某温度下的k和Ea，可根据Arrhenius计算另一温度下的k，或者与另一k相对应的温度T。

2N ₂O ₅(g) = 2N ₂O ₄ (g) O ₂(g)

已知：T ₁=298.15K，k ₁=0.469×10 ^-4s，T ₂=318.15K，k ₂=6.29×10 ^-4s。 求：Ea及338.15K时的k ₃。

K ₃=6.12×10 ^-4S

活化能复杂反应中反应活化能的定义

在元反应中，并不是反应物分子的每一次碰撞都能发生反应。S.A.阿伦尼乌斯认为，只有“活化分子”之间的碰撞才能发生反应，而活化分子的平均能量与反应物分子平均能量的差值即为活化能。近代反应速率理论进一步指出，两个分子发生反应时必须经过一个过渡态——活化络合物，过渡态具有比反应物分子和产物分子都要高的势能，互撞的反应物分子必须具有较高的能量足以克服反应势能垒，才能形成过渡态而发生反应，此即活化能的本质。

对于复合反应，由上述实验方法求出的E值只是表观值，没有实际的物理意义。

活化能物理意义

阿仑尼乌斯（S．A．Arrhenius）发现化学反应的速度常数k和绝对温度T之间有

活化能的物理意义一般认为是这样：从原反应体系到产物的中间阶段存在一个过渡状态，这个过渡状态和原系统的能量差就是活化能E，而且热能RT如不大于E，反应就不能进行。也就是原系统和生成物系统之间存在着能垒，其高度相当于活化能。其后埃林（H．Eyring）从过渡状态（也叫做活性络合物）和原系统之间存在着近似的平衡出发，对速度常数k导出了如下的关系 ：

k为通透系数，K是波尔兹曼常数，h是普朗克常数，ΔG*、ΔS*、ΔH*分别为活化自由能、活化熵和活化焓。而且活化自由能与活化焓大致相等。酶促反应主要就是由于降低了活化自由能。